Proteinogena aminokiselina

Proteinogene aminokiseline su aminokiseline koje su prekursori proteina i koje su u proteine uklučene kontranslacijski – to jest, za vrijeme prevođenja genetičkog koda.^[1][2] Kod prokariota postoje 22 proteinogene aminokiseline, ali je kod eukariota samo 21 kodirana iz jedarnih gena.

Od 22, pirolizin (O/Pyl) je uključen u proteine različitih posttranslacijskih modifikacija biosintetičkih mehanizama; preostala 21 su direktno kodirane izvornim genetičkim kodom, uključujući i selenocistein (U/Sek), koji koristi poseban oblik ubacivanja u translacijskoj inkorporaciji, ali to se ne smatra posttranslacijskom modifikacijom. Od svih preostalih (20), ljudi mogu sintetizirati 11, koje nastaju od drugih ili iz drugih molekula, posrednika metabolizma. Ostalih devet mora biti konzumirano (obično kao njihovi derivati u proteinima), pa se nazivaju esencijalne aminokiseline. Esencijalne aminokiseline su histidin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan i valin (tj. skraćeno: H I L K M F T).

Riječ "proteinogene" znači "protein gradeće". Proteinogene aminokiseline mogu se kondenzirati u polipeptid (podjedinice proteina) u procesu koji se zove translacija (druga faza biosinteze proteina, dio ukupnog procesa ekspresije gena).^[3][4][5][6]

Nasuprot tome, neonproteinogene amino kiseline ili nisu uključene u proteine (poput GABA, L-DOPA, ili trijodtironina) ili se ne proizvode izravno u izolaciji i standardnim ćelijskim procesima (poput hidroksiprolina i selenometionina). Potonji često nastaje iz posttranslacijske modofikacije proteina. Za proteinogene aminokiseline je tvrđeno je da su se u vezi sa aminokiselinama koje se mogu prepoznati po ribozimima autoaminoacilacijskog sistema. Stoga, nonproteinogene aminokiseline bi bili isključeni iz kontingenta evolucijski uspješnih nukleotida, na bazi postojećih oblika života. Drugi razlozi koji mogu objasniti zašto neke specifične nonproteinogene aminokiseline nisu generalno uključene u proteine su naprimjer, za ornitin i homoserin da cikliziraju protiv okosnice peptida i fragmentiranja proteina s relativno kratkim poluraspadom, a drugi su otrovni jer oni mogu biti pogrešno ugrađeni u proteine, kao što je argininu analogni kanavanin.

Neproteinogene aminokiseline su uključene u neribosomni peptidi, koji se ne proizvode u ribozomima tokom translacije.

1. ^ Ambrogelly A., Palioura S., Söll D. (2007): Natural expansion of the genetic code. Nat. Chem. Biol., 3 (1): 29–35, pmid=17173027.
2. ^ http://www.nature.com/nchembio/journal/v3/n1/abs/nchembio847.html |doi=10.1038/nchembio847.
3. ^ Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London,ISBN 0-674-30775-5, ISBN 0-674-30776-3.
4. ^ Graeme K. Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.
5. ^ Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Biochemie. Springer, ISBN 978-3-540-68637-8.
6. ^ Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman, 2013.ISBN 978-1-4641-0962-1.